Anti-trypsine is zo'n eiwit. Ons lichaam maakt het zelf aan. Dit acute-fase-eiwit beschermt lichaamsweefsels tegen enzymen die in staat zijn lichaamseigen eiwitten af te breken. Het werd aanvankelijk antitrypsine genoemd omdat het specifiek het enzym trypsine afremt. In de huidige terminologie wordt de werking meestal preciezer geduid. Bijvoorbeeld α-1-antitrypsine (α-1-AT), ook alfa-1-antitrypsineremmer (α1-PI) genoemd, naast de paraplu-term amylase/trypsineremmer, internationaal afgekort tot ATI (amylase/trypsine inhibitor).

De gebruikelijke afkorting voor antitrypsinen in planten is TI, trypsine inhibitor (trypsineremmer). Ze worden naar hun moleculaire grootte onderscheiden in twee familes, genoemd naar Kunitz (KTI's), met een molecuulgewicht van ongeveer 20 kDa en naar Bowman-Birk (BBTI's) met een molecuulgewicht van ongeveer 8 kDa. Er zijn peulvruchten die beide hebben, bijvoorbeeld soja, en er zijn andere die er slechts één hebben, bijvoorbeeld de bonen in het Paseolusgeslacht en linzen, die alleen BTI's bevatten.

ATI's richten zich zoals gezegd op α-amylase en trypsine. Trypsine is een diastase die bij de mens (en bij zoogdieren in het algemeen) wordt afgescheiden door de alvleesklier en een belangrijke rol speelt bij de vertering van eiwitten, door te helpen bij het afbreken van eiwitten tot eenvoudiger elementen die in de darm kunnen worden opgenomen.

Het voorvoegsel α-1 verwijst naar het gedrag van het eiwit op eiwitelektroforese. Hierbij wordt de eiwitcomponent van het bloed gescheiden door elektrische stroom. Er zijn verschillende clusters: de eerste is albumine, de tweede alfa, de derde bèta en de vierde gamma (immunoglobulinen). We maken alfa-1-antitrypsine aan in de lever. Vanuit de lever komt het via het bloed in de longen terecht, waar het bepaalde stofjes afremt die de elasticiteit van de longen aantasten. Een tekort kan funeste gevolgen voor de longfunctie hebben. Vooral bij blanke Noord-Europeanen komt alfa-1-antitrypsine deficiëntie voor, waardoor niet alleen de longen maar ook de lever beschadigd kunnen raken.

Amylase/trypsineremmers in planten

ATI's zijn voor de plant een belangrijk strijdmiddel tegen predatoren, zoals micro-organismen en insecten. Het is één van de vele verdedigingsmechanismen waarover planten kunnen beschikken. ATI's komen uitsluitend voor in zaden. Waar ze in het zaad voor komen, hangt af van het type gewas. Zo zijn de anti-trypsinen in soja en tuinbonen vooral geconcentreerd in het zaadlob ( meer dan 90%), terwijl ze in andere peulvruchten, zoals kikkererwten, verspreid voorkomen in de zaadlob (circa 75%), de embryonale as (11-15%), en zaadhuid (9-11%).

ATI's komen niet voor in de bladeren, de wortels of de stengels van een ploant, en voor wat betreft bonen ook niet in de lege peulen. Anti-trypsinen komen in tal van gewassen voor, vooral in bonen. Veelal in zeer kleine, onschadelijke hoeveelheden en met een minder specifieke werking:

• Kidneybonen (Phaseolus vulgaris) 3.10 ± 0.24 U/mg
• Kikkererwten (Cicer arietinum) 8.10 to 12.1
• Linzen (Lens culinaris) 7.40 ± 0.00
• Erwten (Pisum sativum) 2.20
• Ogenbonen (Vigna unguiculata) 7.52 ± 0.34
• Brede boon (Vicia faba) 4.47 ± 0.21
• Pinda's (Arachis hipogea) 5.60 ± 0.26
• Duivenbonen (Cajanus cajan) 4.75 ± 0.10
• Sojabonen (Glycine max ) 94.1
• Mungbonen (Vigna radiata) 1.83
• Lupine (Lupinus spp) 1.48 -1,74
• Zwarte gram (Vigna mungo) 0.61 to 1.03
• Tepari-bonen (Phaseolus acutifolius) 11.5 to 18.0
• Aardbonen (Vigna subterranea) 13.0
• Limabonen (Phaseolus lunatus) 5.89
.

Opvallend is de statistiek van soja. Soja springt er uit met 94,1 U/mg! Voordat je sojabonen of sojaproiducten eet, is het noodzakelijk om de ATI's te inactiveren. Dat gebeurt op diverse manieren, door teelttechnieken, door bewerking (zoals fermentatie) of door verhitting. Kook verse sojabonen daarom altijd ! Men adviseert een kooktijd van verse bonen van tenminste twintig minuten, en van tevoren geweekte bonen van tenminste tien minuten, mede doordat amylase-trypsineremmers in water oplosbaar zijn, en er bij het weken al veel in oplossing zijn gegaan. Wil je hier meer over te weten komen, lees dan het onderzoek van Sara Avilés-Gaxiola e.a. (zie bronvermelding). Bonen dien je hoe te koken vanwege de lectinen.

Zoals gezegd komen amylase/trypsineremmers ook in andere gewassen voor. Zoals in de zaden van alle granen (waaronder tarwe, gerst, rogge, maïs, gierst en rijst). Ze vormen 2-4% van het totaal aan tarweproteïnen en zijn het meest voorkomende eiwit in de in water oplosbare (albumine)fractie van tarwe. Spelen ze een rol bij ongewenste reacties op tarweconsumptie? Denk aan glutenintolerantie of coeliakie. Meestal niet, maar ATI's zouden een rol kunnen spelen in de etiologie van coeliakie, doordat ze immuuncellen zouden kunnen stimuleren tot overreactie.

Het onderzoek naar ATI's is gestart in de jaren veertig van de vorige eeuw.

Gezondheidsaspecten

Anti-trypsine bijvoorbeeld remt de activiteit van de belangrijkste pancreas-enzymen trypsine en chymotrypsine, en verminderen zo de vertering en absorptie van voedingseiwitten door de vorming van complexen die onverteerbaar zijn, zelfs in aanwezigheid van grote hoeveelheden spijsverteringsenzymen. Dit effect treedt sl vrij snel na de inname op.