top
Antitrypsine
Enzym
Antitrypsine
 
Sojabonen

Anti-tripsine

Anti-trypsine is een eiwit dat ons lichaam aan maakt om lichaamsweefsels te beschermen tegen bepaalde enzymen die betrokken zijn bij ontstekingsprocessen. Maar kent een schaduwkant.

Amylase/trypsineremmers (ATI's) remmen de activiteiten van enzymen die voedingsstoffen afbreken: α-amylase (betrokken bij de afbraak van zetmeel) en trypsine (betrokken bij de afbraak van eiwitten). Anti-trypsine is de ene, een acute-fase-eiwit dat lichaamsweefsels beschermt tegen enzymen die in staat zijn lichaamseigen eiwitten af te breken. Het eiwit werd aanvankelijk antitrypsine genoemd omdat het het enzym trypsine afremt. In de huidige terminologie wordt de werking meestal preciezer geduid. Bijvoorbeeld α-1-antitrypsine (α-1-AT), ook alfa-1-antitrypsineremmer (α1-PI) genoemd.


Trypsine is een diastase die bij de mens (en bij zoogdieren in het algemeen) wordt afgescheiden door de alvleesklier en een belangrijke rol speelt bij de vertering van eiwitten, die eiwitten helpt af te breken tot eenvoudiger elementen die in de darm kunnen worden geassimileerd.

Het voorvoegsel α-1 verwijst naar het gedrag van het eiwit op eiwitelektroforese. Hierbij wordt de eiwitcomponent van het bloed gescheiden door elektrische stroom. Er zijn verschillende clusters: de eerste is albumine, de tweede alfa, de derde bèta en de vierde gamma (immunoglobulinen).

We maken alfa-1-antitrypsine aan in de lever. Vanuit de lever komt het via het bloed in de longen terecht, waar het bepaalde stofjes afremt die de elasticiteit van de longen aantasten. Een tekort kan funeste gevolgen voor de longfunctie hebben. Vooral bij blanke Noord-Europeanen komt alfa-1-antitrypsine deficiëntie voor, waardoor niet alleen de longen maar ook de lever beschadigd kunnen raken.

Antitrypsinen in planten

.

Antitrypsinen zijn voor de plant een belangrijk strijdmiddel tegen predatoren, zoals micro-organismen en insecten. Eén van de vele mechanismen waarover planten beschikken. Ze komen uitsluitend voor in zaden, niet in bladeren, wortels of stengels, en voor wat betreft bonen ook niet in de lege peulen. Waar ze in het zaad voor komen, hangt af van het type gewas. Zo zijn de anti-trypsinen in soja en tuinbonen vooral geconcentreerd in het zaadlob ( meer dan 90%), terwijl ze in andere peulvruchten, zoals kikkererwten, verspreid voorkomen in de zaadlob (circa 75%), de embryonale as (11-15%), en zaadhuid (9-11%).

De gebruikelijke afkorting voor antitrypsinen in planten is TI, trypsine inhibitor (trypsineremmer). Ze worden naar hun moleculaire grootte onderscheiden in twee familes, genoemd naar Kunitz (KTI's), met een molecuulgewicht van ongeveer 20 kDa en naar Bowman-Birk (BBTI's) met een molecuulgewicht van ongeveer 8 kDa. Er zijn peulvruchten die beide hebben, bijvoorbeeld soja, en er zijn andere die er slechts één hebben, bijvoorbeeld de bonen in het Paseolusgeslacht en linzen, die alleen BTI's bevatten.

Wanneer we trypsineremmers in nemen, zal dat effect hebben op onze spijsvertering. Zoals de term aan duidt remmen TI's de activiteit van de belangrijkste pancreas-enzymen trypsine en chymotrypsine, en verminderen zo de vertering en absorptie van voedingseiwitten door de vorming van complexen die onverteerbaar zijn, zelfs in aanwezigheid van grote hoeveelheden spijsverteringsenzymen. Dit effect treedt sl vrij snel na de inname op.

Het is zaak om de TI's in voedsel te inactiveren, door teelttechnieken, of door verhitting.

Trypsineremmers in voeding.

Anti-trypsinen komen in tal van gewassen voor, vooral in bonen. Veelal in zeer kleine, onschadelijke hoeveelheden en met een minder specifieke werking.

  • Kidneybonen (Phaseolus vulgaris) 3.10 ± 0.24 U/mg
  • Kikkererwten (Cicer arietinum) 8.10 to 12.1
  • Linzen (Lens culinaris) 7.40 ± 0.00
  • Erwten (Pisum sativum) 2.20
  • Ogenbonen (Vigna unguiculata) 7.52 ± 0.34
  • Brede boon (Vicia faba) 4.47 ± 0.21
  • Pinda's (Arachis hipogea) 5.60 ± 0.26
  • Duivenbonen (Cajanus cajan) 4.75 ± 0.10
  • Sojabonen (Glycine max ) 94.1
  • Mungbonen (Vigna radiata) 1.83
  • Lupine (Lupinus spp) 1.48 -1,74
  • Zwarte gram (Vigna mungo) 0.61 to 1.03
  • Tepari-bonen (Phaseolus acutifolius) 11.5 to 18.0
  • Aardbonen (Vigna subterranea) 13.0
  • Limabonen (Phaseolus lunatus) 5.89
  • .

Je ziet hoe soja er uit springt met 94,1 U/mg. Kook sojabonen daarom altijd ! Men adviseert een kooktijd van verse bonen van tenminste twintig minuten, en van tevoren geweekte bonen van tenminste tien minuten. Wil je hier meer over te weten komen, lees dan het onderzoek van Sara Avilés-Gaxiola e.a. (zie bronvermelding). Bonen dien je hoe te koken vanwege de lectinen.

Zoals gezegd komen amylase/trypsineremmers (ATI's) ook in andere gewassen voor. Zoals in de zaden van alle granen (waaronder tarwe, gerst, rogge, maïs, gierst en rijst). Ze vormen 2-4% van het totaal aan tarweproteïnen en zijn het meest voorkomende eiwit in de in water oplosbare (albumine)fractie van tarwe. Spelen ze een rol bij ongewenste reacties op tarweconsumptie? Denk aan glutenintolerantie of coeliakie. Meestal niet, maar ATI's (amylase/trypsine inhibatoren) zouden een rol kunnen spelen in de etiologie van coeliakie, doordat ze immuuncellen zouden kunnen stimuleren tot overreactie.

slotregel

Bronvermelding update juni 2022

Wheat ATIs: Characteristics and Role in Human Disease | Frontiers Review article, diverse auteurs, Frontiers Nutrition, 28 May 2021 | https://doi.org/10.3389/fnut.2021.667370 Effects of bioprocessed antinutritional factors on bean protein quality, with special emphasis on Phaseolus vulgaris L. | Frans Savelkoul, Proefschrift / Frans Savelkoul Thesis Wageningen 1994 ISBN 90-5485-306-9 Alfa-1-antitrypsine tekort | Maag-, lever-, darmstichting Inactivation Methods of Trypsin Inhibitor in Legumes: A Review | Sara Avilés-Gaxiola, Cristina Chuck-Hernández, Sergio O. Serna Saldívar Jpurnal of Foodscience Volume 83, Issue1 January 2018 Pages 17-29 https://doi.org/10.1111/1750-3841.13985 Effects of Antinutritional Factors on Protein Digestibility and Amino Acid Availability in Foods | Gilani, Ghausia & Cockell, Kevin & Sepehr, Estatira. (2005) Journal of AOAC International. 88. 967-87. 10.1093/jaoac/88.3.967. Toxicité éventuelle - Facteur de blocage de la trypsine | The New-Zealand Digital Library Wheat amylase/trypsin inhibitors (ATIs): occurrence, function and health aspects | Geisslitz, S., Weegels, P., Shewry, P. et al. . European Jounal of Nutrition (2022). https://doi.org/10.1007/s00394-022-02841-y